Бялкі: будова бялкоў і функцыі

Вавёркі з'яўляюцца арганічнымі рэчывамі. Гэтыя высокамалекулярныя злучэнні характарызуюцца пэўным складам і пры гідроліз распадаюцца на амінакіслоты. Бялковыя малекулы могуць быць самых розных формаў, многія з іх складаюцца з некалькіх полипептидных ланцугоў. Інфармацыя пра будынак бялку закадавана ў ДНК, а сам працэс сінтэзу бялковых малекул называецца трансляцыяй.

Хімічны склад бялкоў

Асераднёны бялок змяшчае:

• 52% вугляроду;
• 7% вадароду;
• 12% азоту;
• 21% кіслароду;
• 3% серы.

Бялковыя малекулы - гэта палімеры. Для таго каб зразумець іх структуру, неабходна даведацца, што сабой уяўляюць іх мономеры - амінакіслоты.

амінакіслоты

Іх прынята дзяліць на дзве катэгорыі: пастаянна сустракаемыя і часам сустракаемыя. Да першых ставіцца 18 мономеров бялку і яшчэ 2 Амід: аспарагиновой і глутамінавая кіслаты. Часам сустракаюцца кіслот ўсяго тры.

Гэтыя кіслоты можна класіфікаваць рознымі спосабамі: па характары бакавых ланцугоў або зараджанай іх радыкалаў, таксама іх можна дзяліць па ліку груп CN і COOH.

Першасная структура бялку

Парадак чаргавання амінакіслот ў бялковай ланцужку вызначае яго наступныя ўзроўні арганізацыі, ўласцівасці і функцыі. Асноўным відам сувязі паміж мономера з'яўляецца пептыдная. Яна утвараецца шляхам адшчапленнем вадароду ад адной аминокслоты і ЁН-групы ад іншай.

Першы ўзровень арганізацыі бялковай малекулы - гэта паслядоўнасць амінакіслот ў ёй, папросту ланцужок, якая вызначае будову малекул бялкоў. Яна складаецца з «шкілета», які мае рэгулярную структуру. Гэта паўтаральная паслядоўнасць -NH-CH-CO-. Асобныя бакавыя ланцугу прадстаўлены радыкаламі амінакіслот (R), іх ўласцівасці вызначаюць склад будынка бялкоў.

Нават калі будову малекул бялкоў аднолькава, яны могуць адрознівацца ўласцівасцямі толькі ад таго, што ў іх мономеров розная паслядоўнасць у ланцужку. Парадак размяшчэння амінакіслот ў бялку вызначаецца генамі і дыктуе вавёрку пэўныя біялагічныя функцыі. Паслядоўнасць мономеров ў малекулах, якія адказваюць за адну і тую ж функцыю, часта блізкая ў розных відаў. Такія малекулы - аднолькавыя ці падобныя па арганізацыі і выконваюць у розных відаў арганізмаў аднолькавыя функцыі - гамалагічныя вавёркі. Будынак, ўласцівасці і функцыі будучых малекул закладваюцца ужо на этапе сінтэзу ланцужкі амінакіслот.

Некаторыя агульныя рысы

Будынак бялкоў было вывучана дастаткова даўно, а аналіз іх першаснай структуры дазволіў зрабіць некаторыя абагульненні. Для вялікай колькасьці бялкоў характэрна прысутнасць усіх дваццаці амінакіслот, з якіх асабліва шмат гліцыну, аланін, аспарагиновой кіслаты, глютаміна і мала трыптафану, аргініна, метионина, гістідіна. Выключэннямі з'яўляюцца толькі некаторыя групы бялкоў, напрыклад, гистоны. Яны патрэбныя для ўпакоўкі ДНК і ўтрымліваюць шмат гістідіна.

Другое абагульненне: у глобулярных вавёрках няма агульных заканамернасцяў у чаргаванні амінакіслот. Але нават у далёкіх па біялагічнай актыўнасці поліпептыд маюцца невялікія аднолькавыя фрагменты малекул.

другасная структура

Другі ўзровень арганізацыі полипептидной ланцуга - гэта яе прасторавае размяшчэнне, якое падтрымліваецца дзякуючы вадародным сувязях. Вылучаюць α-спіраль і β-зморшчыну. Частка ланцугу не мае ўпарадкаванай структуры, такія зоны называюць аморфным.

Альфа-спіраль ўсіх прыродных бялкоў правозакрученная. Бакавыя радыкалы амінакіслот у спіралі заўсёды звернутыя вонкі і размяшчаюцца па розныя бакі ад яе восі. Калі яны непалярныя, адбываецца іх групоўка на адным баку спіралі, атрымліваюцца дугі, якія ствараюць умовы для збліжэння розных спіральных участкаў.

Бэта-складкі - моцна выцягнутыя спіралі - імкнуцца размясціцца ў бялковай малекуле побач і фармуюць паралельныя і непараллельность β-складчатые пласты.

Трацічная структура бялку

Трэці ўзровень арганізацыі бялковай малекулы - складванне спіраляў, зморшчын і аморфных участкаў у кампактную структуру. Гэта адбываецца дзякуючы ўзаемадзеянню бакавых радыкалаў мономеров паміж сабой. Такія сувязі дзеляцца на некалькі відаў:

• вадародныя сувязі ўтворацца паміж палярнымі радыкаламі;
• гідрафобныя - паміж Непалярныя R-гуртамі;
• электрастатычныя сілы прыцягнення (іённыя сувязі) - паміж групамі, зарады якіх процілеглыя;
• дисульфидные мосцікі - паміж радыкаламі цистеина.

Апошні від сувязі (-S = S-) уяўляе сабой кавалентная ўзаемадзеянне. Дисульфидные мосцікі ўмацоўваюць вавёркі, іх будова становіцца больш трывалым. Але наяўнасць такіх сувязяў зусім не абавязкова. Напрыклад, цистеина можа быць вельмі мала ў полипептидной ланцуга, ці ж яго радыкалы размешчаны побач і не могуць стварыць «масток».

Чацвёрты ўзровень арганізацыі

Чацвярцічную структуру ўтвараюць не ўсе вавёркі. Будынак бялкоў на чацвёртым узроўні вызначаецца колькасцю полипептидных ланцугоў (протомеров). Яны звязваюцца паміж сабой тымі ж сувязямі, што і папярэдні ўзровень арганізацыі, акрамя дисульфидных масткоў. Малекула складаецца з некалькіх протомеров, кожны з іх мае сваю асаблівую (ці ж ідэнтычную) троеснага структуру.

Усе ўзроўні арганізацыі вызначаюць тыя функцыі, якія будуць выконваць атрыманыя вавёркі. Будынак бялкоў на першым узроўні арганізацыі вельмі дакладна вызначае іх наступную ролю ў клетцы і арганізме ў цэлым.

функцыі бялкоў

Цяжка нават уявіць, наколькі важная роля бялкоў у дзейнасці клеткі. Вышэй мы разгледзелі іх будова. Функцыі бялкоў напрамую залежаць ад яго.

Выконваючы будаўнічую (структурную) функцыю, яны ўтвараюць аснову цытаплазмы любой жывой клеткі. Гэтыя палімеры з'яўляюцца галоўным матэрыялам ўсіх клеткавых мембран, калі складаюцца ў комплексе з ліпідамі. Сюды ж адносіцца дзяленне клеткі на адсекі, у кожным з якіх працякаюць свае рэакцыі. Справа ў тым, што для кожнага комплексу клеткавых працэсаў патрабуюцца свае ўмовы, асабліва вялікую ролю адыгрывае pH асяроддзя. Вавёркі будуюць тонкія перагародкі, якія дзеляць клетку на так званыя компартменты. А само з'ява атрымала назву компартментализация.

Каталітычная функцыя заключаецца ў рэгуляванні ўсіх рэакцый клеткі. Усе ферменты па паходжанні з'яўляюцца простымі або складанымі вавёркамі.

Любыя віды руху арганізмаў (праца цягліц, рух пратаплазмы ў клетцы, мігаценне вейчыкаў у найпростых і т. Д.) Ажыццяўляюць вавёркі. Будынак бялкоў дазваляе ім рухацца, утвараць валакна і кольца. Транспартная функцыя заключаецца ў тым, што многія рэчывы пераносяцца праз клеткавую мембрану адмысловымі вавёркамі-пераносчыкамі.

Гарманальная роля гэтых палімераў зразумелая адразу: шэраг гармонаў па будынку з'яўляюцца вавёркамі, напрыклад інсулін, Аксытацын.

Запасная функцыя вызначаецца тым, што вавёркі здольныя ўтвараць адклады. Напрыклад, вальгумин яйкі, казеін малака, вавёркі насення раслін - у іх захоўваецца вялікая колькасць пажыўных рэчываў.

Усе сухажыллі, сустаўныя сучлянення, косці шкілета, капыты ўтвораны вавёркамі, што падводзіць нас да чарговай іх функцыі - апорнай.

Бялковыя малекулы з'яўляюцца рэцэптарамі, ажыццяўляючы выбарчае пазнаванне некаторых рэчываў. У такой ролі асабліва вядомыя глікапратэіны і лектины.

Важнейшыя фактары імунітэту - антыцелы і сістэма камлементу па паходжанні з'яўляюцца вавёркамі. Напрыклад, працэс згортвання крыві заснаваны на зменах бялку фібрынаген. Ўнутраныя сценкі стрававода і страўніка выслана ахоўным пластом слізістых бялкоў - Ліцыній. Таксіны таксама з'яўляюцца вавёркамі па паходжанні. Аснову скуры, якая засцерагае цела жывёл, складае калаген. Усе гэтыя функцыі бялкоў з'яўляюцца ахоўнымі.

Ну і апошняя па ліку функцыя - рэгулятарная. Існуюць вавёркі, якія кіруюць працай геному. Гэта значыць, яны рэгулююць транскрыпцыю і трансляцыю.

Якую б важную ролю ні гулялі вавёркі, будынак бялкоў было разгадана навукоўцамі даволі даўно. І цяпер яны адкрываюць усё новыя шляхі выкарыстання гэтых ведаў.