Простыя і складаныя вавёркі. Будынак, функцыі, ўласцівасці, характарыстыка, прыклады складаных бялкоў

Адно з азначэнняў жыцця гучыць наступным чынам: «Жыццё ёсць спосаб існавання бялковых целаў». На нашай планеце ўсё без выключэння арганізмы ўтрымліваюць такія арганічныя рэчывы, як пратэіны. У дадзеным артыкуле будуць апісаны простыя і складаныя вавёркі, вызначаны адрозненні ў малекулярным будынку, а таксама разгледжаны іх функцыі ў клетцы.

Што такое вавёркі

З пункту гледжання біяхіміі - гэта высокамалекулярныя арганічныя палімеры, мономеров якіх з'яўляюцца 20 відаў розных амінакіслот. Яны злучаюцца паміж сабой кавалентная хімічнымі сувязямі, інакш званыя пептыднымі. Бо мономеры бялку з'яўляюцца амфатэрнасць злучэннямі, яны ўтрымліваюць як амінагрупу, так і карбаксільныя функцыянальную групы. Хімічная сувязь СА-NH ўзнікае паміж імі.

Калі поліпептыд складаецца з рэшткаў амінакіслотных звёнаў, ён утворыць просты бялок. Малекулы палімера, дадаткова змяшчаюць іёны металаў, вітаміны, нуклеатыдаў, вугляводы - гэта складаныя вавёркі. Далей мы разгледзім прасторавае будынак поліпептыд.

Ўзроўні арганізацыі бялковых малекул

Яны прадстаўлены чатырма рознымі канфігурацыямі. Першая структура - лінейная, яна найбольш простая і мае выгляд полипептидной ланцуга, падчас яе спіралізацыі адбываецца адукацыя дадатковых вадародных сувязяў. Яны стабілізуюць спіраль, якая называецца другаснай структурай. Троесны ўзровень арганізацыі маюць простыя і складаныя вавёркі, большасць раслінных і жывёльных клетак. Апошняя канфігурацыя - чацвярцічная, узнікае пры ўзаемадзеянні некалькіх малекул натыўнай структуры, аб'яднаных каферменту, менавіта такі будынак маюць складаныя вавёркі, якія выконваюць у арганізме разнастайныя функцыі.

Разнастайнасць простых бялкоў

Гэтая група поліпептыд нешматлікая. Іх малекулы складаюцца толькі з амінакіслотных рэшткаў. Да пратэінам ставяцца, напрыклад, гистоны і глабуліну. Першыя прадстаўлены ў структуры ядра і аб'яднаны з малекуламі ДНК. Другая група - глабуліну - лічацца галоўнымі кампанентамі плазмы крыві. Такі бялок, як гама-глабулін, выконвае функцыі імуннай абароны і з'яўляецца антыцелы. Гэтыя злучэнні могуць утвараць комплексы, у склад якіх уваходзяць складаныя вугляводы і вавёркі. Такія фібрылярныя простыя вавёркі, як калаген і эластін, уваходзяць у склад злучальнай тканіны, храсткоў, сухажылляў, скуры. Іх галоўныя функцыі - будаўнічая і апорная.

Бялок тубулин ўваходзіць у склад микротрубочек, якія з'яўляюцца кампанентамі вейчыкаў і жгутиков такіх аднаклетачных арганізмаў, як інфузорыі, эвглены, паразітычныя жгутиконосцы. Гэты ж бялок ўваходзіць у склад мнагаклетачных арганізмаў (жгутики народкаў, вейчыкі яйкаклетак, реснитчатый эпітэлій тонкага кішачніка).

Бялок альбумін выконвае запасацца функцыю (напрыклад, бялок курыных яек). У эндосперме насення злакавых раслін - жыта, рысу, пшаніцы - назапашваюцца малекулы бялкоў. Яны называюцца клеткавымі ўключэннямі. Гэтыя рэчывы выкарыстоўвае зародак насення ў пачатку свайго развіцця. Акрамя таго, высокае ўтрыманне бялку ў зерновка пшаніцы з'яўляецца вельмі важным паказчыкам якасці мукі. Хлеб, выпечаны з пакуты багатай клейкавінай, мае высокія смакавыя якасці і больш карысны. Клейкавіну змяшчаюць так званыя цвёрдыя гатункі пшаніцы. У плазме крыві глыбакаводных рыб ўтрымліваюцца бялкі, якія перашкаджаюць іх гібелі ад холаду. Яны валодаюць ўласцівасцямі антыфрызу, прадухіляючы гібель арганізма пры нізкіх тэмпературах вады. З іншага боку, у складзе клеткавай сценкі термофильных бактэрый, якія жывуць у геатэрмальных крыніцах, ўтрымліваюцца бялкі, здольныя захоўваць сваю прыродную канфігурацыю (троеснай або чацвярцічную структуру) і не дэнатураванага ў інтэрвале тэмператур ад +50 да + 90 ° С.

Протеиды

Гэта складаныя вавёркі, для якіх характэрна вялікая разнастайнасць у сувязі з рознымі функцыямі, выкананымі імі. Як адзначалася раней, гэтая група поліпептыд, акрамя бялковай часткі, змяшчае простетическую групу. Пад уплывам розных фактараў, такіх як высокая тэмпература, солі цяжкіх металаў, канцэнтраваныя шчолачы і кіслоты, складаныя вавёркі могуць змяняць сваю прасторавую форму, спрашчаючы яе. Гэта з'ява называецца дэнатурацыя. Будова складаных бялкоў парушаецца, вадародныя сувязі рвуцца, а малекулы губляюць свае ўласцівасці і функцыі. Як правіла, дэнатурацыя носіць незваротны характар. Але ў некаторых поліпептыд, якія выконваюць каталітычны, рухальную і сігнальную функцыі, магчымая ренатурация - аднаўленне прыроднага структуры протеида.

Калі дзеянне дэстабілізуючы фактару адбываецца працяглы час, бялковая малекула руйнуецца цалкам. Гэта прыводзіць да разрыву пептыдных сувязяў першаснай структуры. Аднавіць пратэін і яго функцыі ўжо немагчыма. Такая з'ява называецца дэструкцыяй. Прыкладам можа служыць варэнне курыных яек: вадкі бялок - альбумін, які знаходзіцца ў троеснай структуры, цалкам руйнуецца.

біясінтэз бялкоў

Яшчэ раз нагадаем, што ў склад поліпептыд жывых арганізмаў ўваходзіць 20 амінакіслот, сярод якіх ёсць незаменныя. Гэта лізін, метионин, фенілаланін і т. Д. Яны паступаюць у кроў з аддзелаў тонкай кішкі пасля расшчаплення ў ёй бялковых прадуктаў. Каб сінтэзаваць замяняльныя амінакіслоты (аланін, пролин, серіна), грыбы і жывёлы выкарыстоўваюць азотазмяшчальныя злучэння. Расліны, з'яўляючыся Автотрофей, самастойна ўтвараюць ўсе неабходныя складовыя мономеры, якія прадстаўляюць складаныя вавёркі. Для гэтага ў рэакцыях асіміляцыі ў іх выкарыстоўваюцца нітраты, аміяк ці свабодны азот. У мікраарганізмаў некаторыя віды забяспечваюць сябе поўным амінакіслотным наборам, а ў іншых сінтэзуюцца толькі некаторыя мономеры. Этапы біясінтэзу бялкоў працякаюць у клетках усіх жывых арганізмаў. У ядры адбываецца транскрыпцыя, а ў цытаплазме клеткі - трансляцыя.

Першы этап - сінтэз папярэдніка иРНК адбываецца пры ўдзеле фермента РНК-полимеразы. Ён раздзірае вадародныя сувязі паміж ланцугамі ДНК, і на адной з іх па прынцыпе кампліментарнай збірае малекулу пре-иРНК. Яна падвяргаецца слайсингу, то ёсць спее, і далей выходзіць з ядра ў цытаплазму, утвараючы матрычную рібанукляінавай кіслату.

Для ажыццяўлення другога этапа неабходна наяўнасць адмысловых арганэл - рыбасом, а таксама малекул інфармацыйных і транспартных рібанукляінавай кіслот. Яшчэ адной важнай умовай з'яўляецца наяўнасць малекул АТФ, так як рэакцыі пластычнага абмену, да якіх належыць біясінтэз бялкоў, адбываюцца з паглынаннем энергіі.

Ферменты, іх будова і функцыі

Гэта вялікая група бялкоў (каля 2000), якія выконваюць ролю рэчываў, якія ўплываюць на хуткасць працякання біяхімічных рэакцый у клетках. Яны могуць быць простымі (трепсин, пепсін) або складанымі. Складаныя вавёркі складаюцца з каферменту і апофермента. Спецыфічнасць самага бялку адносна злучэнняў, на якія ён уздзейнічае, вызначае кофермент, а актыўнасць протеидов назіраецца толькі ў тым выпадку, калі бялковы кампанент звязаны з апоферментом. Каталітычная актыўнасць фермента залежыць не ад усёй малекулы, а толькі ад актыўнага цэнтра. Яго будова адпавядае хімічнай структуры катализируемого рэчывы па прынцыпе «ключ-замак», таму дзеянне ферментаў строга спецыфічна. Функцыі складаных бялкоў заключаюцца як ва ўдзеле ў метабалічных працэсах, так і ў выкарыстанні іх у якасці акцепторов.

Класы складаных бялкоў

Яны былі распрацаваны біяхімікам, зыходзячы з 3 крытэрыяў: фізіка-хімічных уласцівасцяў, функцыянальных асаблівасцяў і спецыфікі структурных прыкмет протеидов. Да першай групы ставяцца поліпептыды, якія адрозніваюцца электрахімічнымі ўласцівасцямі. Яны дзеляцца на асноўныя, нейтральныя і кіслыя. У адносінах да вады вавёркі могуць быць гідрафільнай, амфифильными і гідрафобнымі. Да другой групы ставяцца ферменты, якія былі разгледжаны намі раней. Трэцяя група ўключае поліпептыды, якія адрозніваюцца хімічным складам простетических груп (гэта хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Разгледзім ўласцівасці складаных бялкоў больш падрабязна. Так, напрыклад, кіслы бялок, які ўваходзіць у склад рыбасом, змяшчае 120 амінакіслот і з'яўляецца універсальным. Ён знаходзіцца ў белоксинтезирующих арганэл, як будовы пракарыятычнай, так і эукарыятычнай клетак. Яшчэ адзін прадстаўнік гэтай групы - бялок S-100, складаецца з двух ланцугоў, звязаных іёнам кальцыя. Ён уваходзіць у склад нейронаў і нейроглии - апорнай тканіны нервовай сістэмы. Агульная ўласцівасць усіх кіслых бялкоў - гэта высокае ўтрыманне двухосновная карбонавых кіслот: глутамінавая і аспарагиновой. Да шчолачным вавёрак ставяцца гистоны - пратэіны, якія ўваходзяць у склад нуклеінавых кіслот ДНК і РНК. Асаблівасцю іх хімічнага складу з'яўляецца вялікая колькасць лізіну і аргініна. Гистоны разам з храмаціне ядра ўтвараюць храмасомы - найважнейшыя структуры спадчыннасці клетак. Гэтыя бялкі ўдзельнічаюць у працэсах транскрыпцыі і трансляцыі. Амфифильные пратэіны шырока прадстаўлены ў клеткавых мембранах, утвараючы липопротеиновый бислой. Такім чынам, вывучыўшы вышэй разгледжаныя групы складаных бялкоў, мы пераканаліся ў тым, што іх фізіка-хімічныя ўласцівасці абумоўленыя будовай бялковага кампанента і простетических груп.

Некаторыя складаныя вавёркі клеткавых мембран здольныя пазнаваць розныя хімічныя злучэнні, напрыклад антыгены, і рэагаваць на іх. Гэта сігнальная функцыя протеидов, яна вельмі важная для працэсаў выбарчага паглынання рэчываў, якія паступаюць з навакольнага асяроддзя, і для яе абароны.

Глікапратэіны і протеогликаны

Яны з'яўляюцца складанымі вавёркамі, адрознымі паміж сабой біяхімічным складам простетических груп. Калі хімічныя сувязі паміж бялковым кампанентам і вугляводнай часткай - кавалентна-гликозидные, такія рэчывы называюцца глікапратэіны. Апофермент ў іх прадстаўлены малекуламі мона- і алігацукрыды, прыкладамі такіх бялкоў служаць протромбіна, фібрынаген (вавёркі, якія ўдзельнічаюць у згортванні крыві). Кортико- і гонадотропные гармоны, інтэрфероны, мембранныя ферменты таксама з'яўляюцца глікапратэіны. У малекулах протеогликанов бялковая частка складае ўсяго 5%, астатняе прыпадае на простетическую групу (гетерополитсахарид). Абедзве часткі злучаныя гликозидной сувяззю групы ЁН-трэаніну і аргініна і групы NH₂-глютаміна і лізіну. Малекулы протеогликанов гуляюць вельмі важную ролю ў водна-солевы абмене клеткі. Ніжэй прадстаўлена табліца складаных бялкоў, вывучаных намі.

Металлопротеиды

Гэтыя рэчывы ўтрымліваюць у складзе сваіх малекул іёны аднаго або некалькіх металаў. Разгледзім прыклады складаных бялкоў, якія адносяцца да вышэйназванай групе. Гэта перш за ўсё ферменты, такія як цитохромоксидаза. Яна размяшчаецца на Крыста мітахондрый і актывізуе сінтэз АТФ. Феррин і трансферрин - протеиды, якія змяшчаюць іёны жалеза. Першы депонирует іх у клетках, а другі з'яўляецца транспартным бялком крыві. Яшчэ адзін металлопротеид - альфаамелаза, яна змяшчае іёны кальцыя, уваходзіць у склад сліны і соку падстраўнікавай залозы, удзельнічаючы ў расшчапленні крухмалу. Гемаглабін з'яўляецца як металлопротеидом, так і хромопротеидом. Ён выконвае функцыі транспартнага бялку, пераносячы кісларод. У выніку ўтворыцца злучэнне оксигемоглобин. Пры ўдыханні монааксіду карбону, інакш званага ўгарным газам, яго малекулы ўтвараюць з гемаглабінам эрытрацытаў вельмі ўстойлівае злучэнне. Яно хутка разносіцца па органах і тканінам, выклікаючы атручванне клетак. У выніку пры працяглым уздзеянні угарнага газу надыходзіць смерць ад удушша. Гемаглабін часткова пераносіць і вуглякіслы газ, які ўтварыўся ў працэсах катабалізму. З токам крыві дыяксід карбону паступае ў лёгкія і ныркі, а з іх - у навакольнае асяроддзе. У некаторых ракападобных і малюскаў транспартным бялком, пераносіць кісларод, служыць гемоцианин. Замест жалеза ён змяшчае іёны медзі, таму кроў жывёл мае не чырвоны, а блакітны колер.

функцыі хларафіла

Як мы ўжо згадвалі раней, складаныя вавёркі могуць утвараць комплексы з пігментамі - афарбаванымі арганічнымі рэчывамі. Іх колер залежыць ад хромоформных груп, якія выбарча паглынаюць пэўныя спектры сонечнага святла. У клетках раслін ёсць зялёныя пластыды - хларапласты, якія змяшчаюць пігмент хларафіл. У яго склад уваходзяць атамы магнію і Многоатомные спірт фитол. Яны звязаны з бялковымі малекуламі, а самі хларапласты ўтрымліваюць тилакоиды (плыты), або мембраны, звязаныя ў чаркі - грані. У іх знаходзяцца фотасінтэзіруючых пігменты - хларафіл - і дадатковыя кароціноіды. Тут жа знаходзяцца ўсе ферменты, якія выкарыстоўваюцца ў фотасінтэтычным рэакцыях. Такім чынам, хромопротеиды, да якіх адносіцца і хларафіл, выконваюць найважнейшыя функцыі ў абмене рэчываў, а менавіта ў рэакцыях асіміляцыі і дысіміляцыя.

вірусныя вавёркі

Іх ўтрымліваюць прадстаўнікі неклеточных формаў жыцця, якія ўваходзяць у Царства Віра. Вірусы не маюць уласнага белоксинтезирующего апарата. Нуклеінавыя кіслоты, ДНК або РНК, могуць выклікаць сінтэз уласных часціц самай клеткай, інфікаванай вірусам. Простыя вірусы складаюцца толькі з бялковых малекул, кампактна сабраных у структуры спіральнай або шматграннай формы, як, напрыклад, вірус тытунёвай мазаікі. Складаныя вірусы маюць дадатковую мембрану, якая складае частку плазматычнай абалонкі клеткі-гаспадара. У яе могуць уваходзіць гликопротеиды (вірус гепатыту У, вірус воспы). Асноўная функцыя гликопротеидов - гэта пазнаванне спецыфічных рэцэптараў на мембране клеткі гаспадара. У склад дадатковых вірусных абалонак ўваходзяць і бялкі-ферменты, якія забяспечваюць редупликацию ДНК або транскрыпцыю РНК. Зыходзячы з вышэйсказанага, можна зрабіць наступную выснову: вавёркі абалонак вірусных часціц маюць спецыфічнае будынак, якое залежыць ад мембранных бялкоў клеткі-гаспадара.

У дадзеным артыкуле намі была дадзена характарыстыка складаных бялкоў, вывучаны іх будова і функцыі ў клетках розных жывых арганізмаў.