АдукацыяНавука

Ўзроўні структурнай арганізацыі малекулы бялку: другасная структура бялку

Аснову будынка пратэінаў і протеидов складае полипептидная ланцуг, а малекула бялку можа складацца з адной, двух або некалькіх ланцугоў. Тым не менш, фізічныя, біялагічныя і хімічныя ўласцівасці біяпалімераў абумаўляюцца не толькі агульнай хімічнай структурай, якая можа быць і «бессэнсоўнай», але і наяўнасцю іншых узроўняў арганізацыі бялковай малекулы.

Першасная структура бялку вызначаецца колькасным і якасным амінакіслотным складам. Пептыдная сувязі з'яўляюцца асновай першаснай структуры. Упершыню гэтую гіпотэзу выказаў ў 1888 г. А. Я. Данілеўскі, а ў далейшым яго здагадкі былі пацверджаны сінтэзам пептыдаў, які ажыццявіў Э. Фішар. Структура малекулы бялку дэталёва даследавалася А. Я. Данілеўскага і Э. Фішэрам. Згодна з гэтай тэорыі, малекулы бялку складаюцца з вялікай колькасці амінакіслотных рэшткаў, якія злучаныя пептыднымі сувязямі. Малекула бялку можа мець адну або некалькі полипептидных ланцугоў.

Пры даследаванні першаснай структуры бялкоў выкарыстоўваюць хімічныя агенты і пратэялітычных ферментаў. Так, з дапамогай метаду Эдмана вельмі зручна ідэнтыфікаваць канцавыя амінакіслоты.

Другасная структура бялку дэманструе прасторавую канфігурацыю малекулы бялку. Адрозніваюць наступныя тыпы другаснай структуры: альфа-спіральная, бэта-спіральная, Коллагеновых спіраль. Навукоўцы ўсталявалі, што для структуры пептыдаў найбольш характэрная альфа-спіраль.

Другасная структура бялку стабілізуецца пры дапамозе вадародных сувязяў. Апошнія ўзнікаюць паміж атамамі вадароду, злучанымі з Электраадмо атамам азоту адной Пептыдная сувязі, і карбанільных атамам кіслароду чацвёртай па ліку ад яе амінакіслоты, і накіраваны яны ўздоўж спіралі. Энергетычныя разлікі паказваюць, што пры полімерызацыі гэтых амінакіслот больш эфектыўная правая альфа-спіраль, якая прысутнічае ў натыўных вавёрках.

Другасная структура бялку: бэта-складчатая структура

Полипептидные ланцугу ў бэта-складках цалкам выцягнутыя. Бэта-зморшчыны ўтворацца пры ўзаемадзеянні двух пептыдных сувязяў. Указаная структура характэрная для фібрылярных бялкоў (кератин, фиброин і інш.). У прыватнасці, бэта-кератин характарызуецца паралельным размяшчэннем полипептидных ланцугоў, якія дадаткова стабілізуюцца межцепочечными дисульфидными сувязямі. У фиброине шоўку суседнія полипептидные ланцуга антипараллельны.

Другасная структура бялку: Коллагеновых спіраль

Адукацыя складаецца з трох спирализованных ланцугоў тропоколлагена, які мае форму стрыжня. Спирализованные ланцуга закручваюцца і ўтвараюць суперспираль. Спіраль стабілізуецца вадароднымі сувязямі, якія ўзнікаюць паміж вадародам пептыдных амінагруп амінакіслотных рэшткаў аднаго ланцуга і кіслародам карбанільных групы амінакіслотных рэшткаў іншы ланцуга. Прадстаўленая структура надае калагенам высокую трываласць і пругкасць.

Трацічная структура бялку

Большасць бялкоў у натыўнымі стане маюць вельмі кампактную структуру, якая вызначаецца формай, памерам і палярнасць амінакіслотных радыкалаў, а таксама паслядоўнасцю амінакіслот.

Істотны ўплыў на працэс фарміравання натыўнай конформации бялку або яго троеснай структуры аказваюць гідрафобныя і ионогенные ўзаемадзеяння, вадародныя сувязі і інш. Пад дзеяннем гэтых сіл дасягаецца тэрмадынамічна мэтазгодная конформация бялковай малекулы і яе стабілізацыя.

чацвярцічная структура

Гэты выгляд структуры малекулы ўзнікае ў выніку асацыяцыі некалькіх субадзінак ў адзіную комплексную малекулу. У склад кожнай субадзінак ўваходзіць першасная, другасная і трацічная структуры.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 be.birmiss.com. Theme powered by WordPress.