Біялагічная ролю амінакіслот і іх прымяненне

Якая біялагічная ролю амінакіслот? Паспрабуем разам знайсці адказ на гэтае пытанне. Выявім асаблівасці будовы дадзенага класа арганічных рэчываў, іх хімічныя ўласцівасці, асноўныя вобласці прымянення.

гістарычныя звесткі

Першай адкрытай амінакіслатой быў гліцын. Яго сінтэзавалі ў 1820 годзе шляхам кіслотнага гідролізу жэлаціну. Расшыфраваць амінакіслотны склад бялковых малекул ўдалося толькі да сярэдзіны мінулага стагоддзя, менавіта тады была выяўлена амінакіслата - трэаніну.

асноўныя функцыі

На дадзены момант маецца інфармацыя аб 300 амінакіслотах, якія выконваюць у арганізме розныя функцыі.

Якая асноўная біялагічная ролю амінакіслот? Дваццаць з іх лічаць стандартнымі (протеиногенными), паколькі менавіта яны ўваходзяць у склад асноўных бялковых малекул.

Гэтыя злучэнні ўваходзяць у склад пэўных бялкоў. Оксиприлин з'яўляецца асновай калагена, эластін утворыцца десмозином.

Яны могуць быць прамежкавымі рэчывамі ў абменных працэсах. Такую функцыю выконвае цитруллин, орнитин.

Біялагічная функцыя амінакіслот таксама складаецца ў сінтэзе нуклеатыдаў, поліамідаў. Вугляродная ланцужок гэтых злучэнняў выкарыстоўваецца для адукацыі іншых арганічных рэчываў:

• глюкоза сінтэзуецца з глюкогенных амінакіслот;
• ліпіды утвараюцца кетогенными злучэннямі.

Біялагічная ролю амінакіслот складаецца ў магчымасці іх выкарыстання для вызначэння функцыянальных груп. Цистеин ўжываюць пры выяўленні сульфатнай групы. Аспарат выкарыстоўваецца пры выяўленні амінагрупы.

Асаблівасці наменклатуры

Як правільна назваць амінакіслоты? Будынак, класіфікацыя, біялагічная роля гэтых злучэнняў разглядаюцца нават у курсе школьнай праграмы.

Амінакіслоты з'яўляюцца вытворнымі карбонавых кіслот, у складзе якіх адзін атам вадароду замяшчаецца амінагрупай.

У залежнасці ад размяшчэння гэтай функцыянальнай групы, у аднаго злучэння можа існаваць некалькі ізамерыя. Хімікі выкарыстоўваюць адразу тры розных наменклатуры: рацыянальную, трывіяльную, сістэматычную.

Трывіяльныя назвы дадзеных злучэнняў звязаныя з тым крыніцай, з якой яны былі вылучаныя. Серіна уключаны ў склад фиброина шоўку, Глютамін знойдзены ў клейкавіны зёлкавых раслін. Цистин прысутнічае ў камянях мачавой бурбалкі.

Рацыянальнае назва звязана з вытворнай карбоновой кіслаты, а скарочанае пазначэнне ўжываюць пры ўказанні паслядоўнасці размяшчэння амінакіслот ў бялковай малекуле. У біяхіміі карыстаюцца скарочанымі і трывіяльнымі назвамі гэтых злучэнняў.

класіфікацыя амінакіслот

Для таго каб зразумець, якая біялагічная ролю амінакіслот і іх прымяненне, спынімся падрабязней на відах класіфікацыі гэтых арганічных злучэнняў.

У цяперашні час выкарыстоўваецца некалькі відаў класіфікацыі:

• па радыкалаў;
• па ступені яго палярнасці;
• па варыянце сінтэзу ў арганізме.

Па будынку радыкала у арганічнай хіміі вылучаюць розныя віды амінакіслот.

Аліфаціческіе злучэння могуць утрымліваць па адной карбаксільныя і амінагрупы, у такім выпадку яны з'яўляюцца моноаминокарбоновыми злучэннямі.

Пры наяўнасці двух СООН і адной амінагрупы рэчывы завуць моноаминодикарбоновыми рэчывамі.

Таксама вылучаюць диаминомонокарбоновые і диаминодикарбоновые формы амінакіслот.

Цыклічныя віды адрозніваюцца не толькі колькасцю цыклаў, але і іх якасным складам.

Па Ленинджеру, амінакіслоты падпадзяляюць на чатыры групы па асаблівасцях узаемадзеяння вуглевадароднай радыкала з вадой:

• гідрафобныя;
• гідрафільныя;
• адмоўна - зараджаныя;
• станоўча-зараджаныя.

У залежнасці ад здольнасці амінакіслот сінтэзавацца ў чалавечым арганізме вылучаюць незаменныя (паступаюць з ежай), а таксама замяняльныя віды.

Шматлікімі навуковымі эксперыментамі была даказаная біялагічная ролю альфа-амінакіслот.

фізічныя ўласцівасці

Чым характарызуюцца амінакіслоты? Намэнклятура, ўласцівасці, біялагічная роля гэтых злучэнняў прапануецца выпускнікам школ на адзіным дзяржаўным экзамене па хіміі. Гэтыя арганічныя кіслоты добра раствараюцца ў вадзе, валодаюць высокай кропкай плаўлення.

Іх аптычная актыўнасць тлумачыцца прысутнасцю ў малекулах асіметрычнага вугляроднага атама (выключэннем з'яўляецца толькі гліцын). Менавіта таму былі выяўленыя L- і D-стереоизомеры амінакіслот.

Ізамерыя L-шэрагу выяўлены ў складзе бялкоў жывёл. Велічыня вадароднага паказчыка для гэтых злучэнняў знаходзіцца ў дыяпазоне 5,5-7.

хімічныя ўласцівасці

Разгледзім падрабязней амінакіслоты. Будынак, хімічныя ўласцівасці, біялагічная роля гэтых арганічных рэчываў неабходна ведаць.

Спецыфіка хімічных уласцівасцяў амінакіслот заключаецца ў іх дваістасці. Прычынай амфатэрнасць з'яўляецца наяўнасць двух функцыянальных груп у складзе гэтых арганічных кіслот.

Прысутнасць карбаксільныя групы СООН надае гэтым злучэнням кіслотны характар. Яны лёгка ўступаюць ва ўзаемадзеянне з актыўнымі металамі, асноўнымі аксідамі, шчолачамі. Таксама кіслотнасць уласцівасцяў гэтых арганічных злучэнняў выяўляецца ў рэакцыі этерификации (са спіртамі ўтвараюць эфіры).

Амінакіслоты могуць таксама ўступаць у хімічнае ўзаемадзеянне з солямі, адукаванымі слабымі мінеральнымі кіслотамі. У якасці прыкладу такой рэакцыі можна разглядаць ўзаемадзеянне амінакіслот з гідракарбанату і карбанатамі.

Асноўныя ўласцівасці дадзенага класа заключаюцца ў здольнасці амінакіслот рэагаваць з іншымі кіслотамі па амінагрупамі. Пры гэтым ўтвараюцца солі.

Біялагічная ролю декарбоксилирования амінакіслот у тым, што утвараецца нейтральнае асяроддзе, якая абсалютна бяспечная для жывога арганізма.

Нингидриновая рэакцыя дазваляе выяўляць у растворы амінакіслот. Сутнасць рэакцыі заключаецца ў тым, што бескаляровы раствор нингидрина пры ўзаемадзеянні з амінакіслатой, будзе кандэнсавацца ў форме дымеры праз атам азоту, які отщепляется ад амінагрупы адпаведнай кіслаты.

Атрымоўваны пігмент мае чырвона-филолетовый адценне, акрамя таго, адбываецца декарбоксилирование амінакіслоты, у выніку якога ствараецца пэўны альдэгіды і аксід вугляроду (4).

Менавіта нингидриновая рэакцыя выкарыстоўваецца біёлагамі пры аналізе першаснай структуры бялковых малекул. Па інтэнсіўнасці афарбоўкі можна выявіць колькаснае ўтрыманне амінакіслот ў зыходным растворы, таму падобны аналіз дарэчны пры выяўленні канцэнтрацыі амінакіслот.

спецыфічныя рэакцыі

У амінакіслотах, акрамя карбаксільныя і амінагрупы, могуць утрымлівацца дадатковыя функцыянальныя групы. Для іх азначэнні ў навукова-даследчых лабараторыях праводзяць якасныя рэакцыі.

Аргінін можна выявіць у сумесі шляхам ажыццяўлення якаснай рэакцыі Сакагучи (на гуанидиновую групу). Цистеин можна вызначыць метадам Фоля, спецыфічным для SH-групы.

Рэакцыя нитрования (ксантопротеиновая рэакцыя) дае магчымасць пацвярджаць прысутнасць у сумесі араматычнай амінакіслоты. Рэакцыя Миллона прызначана для выяўлення гидроксильной групы ў араматычных кальцы тыразіну.

Асаблівасці Пептыдная сувязі

Чым характарызуюцца серазмяшчальных амінакіслоты? Іх біялагічная ролю звязана з адукацыяй малекул пептыдаў. Пры ўзаемадзеянні паміж сабой некалькіх малекул амінакіслот, адбываецца адшчапленнем малекул вады, а рэшткі амінакіслот з дапамогай Пептыдная (амидной) сувязі ўтвараюць пептыды.

Лік амінакіслотных рэшткаў, якія ўтвараюць поліпептыд, істотна вар'іруецца. Тыя пептыды, якія ўтрымліваюць не больш за дзесяць амінакіслотных рэшткаў, называюць олигопептидами. У назве ўтвараецца злучэння часта паказваюць колькасць амінакіслотных рэшткаў.

Калі ў складзе рэчывы змяшчаецца больш за дзесяць амінакіслотных рэшткаў, злучэння называюць поліпептыд. Для тых злучэнняў, у складзе якіх больш за пяцьдзесят рэшткаў амінакіслот, прадукт іх сінтэзу называюць бялком.

Так, гармон глюкаген, у складзе якога ёсць 29 амінакіслот, біёлагі называюць гармонам. Амінакіслотнымі рэшткамі лічаць мономеры зыходных арганічных кіслот, з якіх утвараюцца бялковыя злучэнні.

Той рэшту амінакіслоты, які запісваецца злева, мае амінагрупу, называюць N-канцавым, фрагмент, які валодае карбаксільныя групай, лічаць С-канцавым, яго прынята запісваць справа.

Пры найменні атрыманага поліпептыд выкарыстоўваюць скарочаныя назвы амінакіслот, з якіх ён утвараецца. Напрыклад, калі ва ўзаемадзеянні прымалі ўдзел гліцын, серіна, аланін, які атрымліваецца трипептид будзе чытацца як глицилсерилаланин.

Значнасць некаторых амінакіслот

Гліцын (аминоуксусная кіслата) з'яўляецца донарам вугляродных фрагментаў, якія патрэбныя для адукацыі гемаглабіну, пиррола, холін, нуклеатыдаў, а таксама для сінтэзу крэацін.

Серіна прысутнічае ў складзе актыўных цэнтраў ферментаў. Гэтая амінакіслата патрэбна для працэсу сінтэзу фосфопротеина (казеіну натуральнага малака).

Глюкогенная кіслата патрэбна для фарміравання другаснай, троеснай структуры бялковай малекулы. У гэтым злучэнні ёсць самая рэакцыйна-актыўная функцыянальная група, таму рэчыва лёгка ўступае ў акісляльна-аднаўленчыя працэсы, звязвае цяжкія металы ў выглядзе нерастваральных злучэнняў. Менавіта яна выконвае функцыю донара сульфатнай групы, запатрабаванай для сінтэзу серазмяшчальных рэчываў.

заключэнне

Амінакіслоты з'яўляюцца амфатэрнасць арганічнымі злучэннямі, якія маюць важнае біялагічнае значэнне. Менавіта амінакіслотны рэшткі ў працэсе сінтэзу ўтвараюць паслядоўнасць, якая з'яўляецца першаснай структурай бялковай малекул. У залежнасці ад таго, як менавіта выбудуюцца амінакіслотныя фрагменты, сінтэзуецца бялок, спецыфічны для кожнага жывога арганізма.