У чым заключаецца ферментатыўная функцыя бялкоў? Ферментатыўная функцыя бялкоў: прыклады

Праца нашага арганізма - надзвычай складаны працэс, у якім задзейнічаны мільёны клетак, тысячы самых разнастайных рэчываў. Але ёсць адна вобласць, якая цалкам і цалкам залежыць ад асаблівых бялкоў, без якіх жыццё чалавека або жывёлы апынецца цалкам немагчымай. Як вы напэўна здагадаліся, гаворым мы зараз пра ферментах.

Сёння намі будзе разгледжана ферментатыўная функцыя бялкоў. Гэта найважнейшая вобласць біяхіміі.

Бо ў аснове гэтых рэчываў ляжаць пераважна вавёркі, то яны самі могуць лічыцца імі. Трэба ведаць, што ўпершыню ферменты былі адкрыты яшчэ ў 30-я гады 19-га стагоддзя, вось толькі навукоўцам спатрэбілася больш за стагоддзе, каб прыйсці да больш-менш адзінага вызначэнні для іх. Так якую функцыю выконваюць вавёркі-ферменты? Пра гэта, а таксама аб іх будынку і прыкладах рэакцый вы даведаецеся з нашага артыкула.

Трэба разумець, што далёка не кожны бялок можа быць ферментам нават тэарэтычна. Толькі бялкі глобулярной формы здольныя праяўляць каталітычны актыўнасць у дачыненні да іншых арганічных злучэнняў. Як і ўсе прыродныя злучэнні гэтага класа, ферменты складаюцца з амінакіслотных рэшткаў. Запомніце, што ферментатыўная функцыя бялкоў (прыклады якой будуць у артыкуле) можа выконвацца толькі тымі з іх, чыя малярная маса не менш 5000.

Што такое фермент, сучасныя вызначэння

Энзімы - гэта каталізатары біялагічнай паходжання. Яны валодаюць здольнасцю паскараць рэакцыі за кошт найцеснага судакранання паміж двума якія ўдзельнічаюць у рэакцыі рэчывамі (субстратамі). Можна сказаць, што ферментатыўная функцыя бялкоў - гэта працэс каталізу некаторых біяхімічных рэакцый, якія характэрныя толькі для жывога арганізма. Толькі нязначная іх частка можа быць прайграная ва ўмовах лабараторыі.

Варта заўважыць, што ў апошнія гады ў гэтым кірунку азначыўся некаторы прарыў. Навукоўцы паступова ўшчыльную падыходзяць да стварэння штучных ферментаў, якія можна будзе выкарыстоўваць не толькі для мэтаў народнай гаспадаркі, але і медыцыны. Вядуцца распрацоўкі энзімаў, якія могуць эфектыўна знішчаць нават невялікія ўчасткі пачынаецца анкалагічнага захворвання.

Якія часткі энзіма непасрэдна ўдзельнічаюць у рэакцыі?

Заўважым, што ў кантакт з субстратам ўваходзіць ня ўсё цела фермента, а толькі яго невялікі ўчастак, які называецца актыўным цэнтрам. У гэтым заключаецца іх галоўная ўласцівасць, камплементарнай. Гэта паняцце мае на ўвазе, што фермент ідэальна падыходзіць да субстрату па форме і сваіх фізіка-хімічным уласцівасцям. Можна сказаць, што функцыя бялкоў-ферментаў у гэтым выпадку складаецца ў наступным:

• Іх водная абалонка сыходзіць з паверхні.
• Адбываецца пэўная дэфармацыя (палярызацыя, да прыкладу).
• Пасля чаго яны асаблівым чынам размяшчаюцца ў прасторы, адначасова збліжаючыся адзін з адным.

Менавіта гэтыя фактары прыводзяць да паскарэння рэакцыі. А цяпер давайце правядзем параўнанне паміж энзімамі і неарганічнымі каталізатарамі.

Як бачыце, ферментатыўная функцыя бялкоў мяркуе спецыфічнасць. Ад сябе таксама дадамо, што многія з гэтых бялкоў валодаюць яшчэ і відавы спецыфічнасцю. Прасцей кажучы, ферменты чалавека наўрад ці падыдуць для марской свінкі.

Важныя звесткі аб будынку ферментаў

У будынку гэтых злучэнняў вылучаюць адразу тры ўзроўню. Першасную структуру можна выявіць па тых амінакіслотным рэштках, якія ўваходзяць у склад энзімаў. Бо ферментатыўная функцыя бялкоў, прыклады якой мы неаднаразова прыводзім у гэтым артыкуле, можа ажыццяўляцца толькі некаторымі катэгорыямі злучэнняў, вызначыць іх менавіта па гэтай прыкмеце цалкам рэальна.

Што ж тычыцца другаснага ўзроўню, то прыналежнасць да яго вызначаецца пры дапамозе дадатковых тыпаў сувязяў, якія могуць узнікаць паміж гэтымі амінакіслотнымі рэшткамі. Гэта сувязі вадародныя, электрастатычныя, гідрафобныя, а таксама Ван-дэр-ваальсовых ўзаемадзеяння. У выніку таго напружання, якое гэтыя сувязі выклікаюць, у розных частках фермента утвараюцца α-спіралі, завесы і β-атосы.

Трацічная структура з'яўляецца ў выніку таго, што параўнальна вялікія ўчасткі полипептидной ланцуга папросту згортваюцца. Якія ўтварыліся ў выніку гэтага атосы называюцца даменамі. Нарэшце, канчатковае фарміраванне гэтай структуры адбываецца толькі пасля таго, як паміж рознымі даменамі усталёўваецца ўстойлівае ўзаемадзеянне. Варта памятаць, што адукацыя саміх даменаў адбываецца ў абсалютна незалежным адзін ад аднаго парадку.

Некаторыя характарыстыкі даменаў

Як правіла, полипептидная ланцуг, з якой яны ўтвараюцца, складаецца прыблізна з 150 амінакіслотных рэшткаў. Калі дамены ўзаемадзейнічаюць адзін з адным, утворыцца глобул. Бо ферментатыўную функцыю выконваюць актыўныя цэнтры на іх аснове, варта разумець важнасць дадзенага працэсу.

Сам дамен адрозніваецца тым, што паміж амінакіслотнымі рэшткамі у яго складзе назіраюцца шматлікія ўзаемадзеяння. Іх колькасць нашмат больш такіх для рэакцый паміж самімі даменамі. Такім чынам, паражніны паміж імі параўнальна «ўразлівыя» для дзеяння розных арганічных растваральнікаў. Аб'ём іх складае парадку 20-30 кубічных ангстрэм, якія змяшчаюцца некалькі малекул вады. Розныя дамены часцей за ўсё маюць зусім унікальную прасторавую структуру, што звязана з выкананнем імі цалкам розных функцый.

актыўныя цэнтры

Як правіла, актыўныя цэнтры размяшчаюцца строга паміж даменамі. Адпаведна, кожны з іх гуляе вельмі важную ролю ў праходжанні рэакцыі. З прычыны такога размяшчэння даменаў выяўляецца значная гібкасць, рухомасць гэтай галіне фермента. Гэта надзвычай важна, бо ферментатыўную функцыю выконваюць толькі тыя злучэння, якія могуць адпаведным чынам змяняць сваё прасторавае становішча.

Паміж даўжынёй полипептидной сувязі ў целе энзіма і тым, наколькі складаныя функцыі ім выконваюцца, існуе прамая сувязь. Ўскладненне ролі дасягаецца як за кошт фарміравання актыўнага цэнтра рэакцыі паміж двума каталітычнымі дамена, так і дзякуючы адукацыі зусім новых даменаў.

Некаторыя вавёркі-ферменты (прыклады - лизоцим і гликогенфосфорилаза) могуць вельмі моцна адрознівацца па сваіх памерах (129 і 842 амінакіслотных астатку адпаведна), хоць і каталізуюць рэакцыю расшчаплення аднолькавых тыпаў хімічных сувязяў. Адрозненне складаецца ў тым, што больш масіўныя і буйныя энзімы здольныя лепш кантраляваць сваё становішча ў прасторы, чым забяспечваецца вялікая стабільнасць і хуткасць рэакцыі.

Асноўная класіфікацыя ферментаў

У цяперашні час агульнапрынятай і распаўсюджанай ва ўсім свеце з'яўляецца стандартная класіфікацыя. Згодна з ёй, вылучаецца шэсць асноўных класаў, з адпаведнымі падкласа. Мы разгледзім толькі асноўныя. Вось яны:

1. Оксидоредуктазы. Функцыя бялкоў-ферментаў у гэтым выпадку - стымуляцыя акісляльна-аднаўленчых рэакцый.

2. трансферазы. Могуць ажыццяўляць перанос паміж субстратамі наступных груп:

• Одноуглеродные рэшткі.
• Рэшткі альдэгідаў, а таксама кетонаў.
• Ацильные і гликозильные кампаненты.
• Алкильные (у выглядзе выключэння не могуць пераносіць СН3) рэшткі.
• Азоцістыя падставы.
• Групы, якія змяшчаюць фосфар.

3. Гидролазы. У гэтым выпадку значэнне ферментатыўнай функцыі бялкоў складаецца ў расшчапленні наступных тыпаў злучэнняў:

• Складаных эфіраў.
• Глікозід.
• Эфіраў, а таксама тиоэфиров.
• Сувязяў Пептыдная тыпу.
• Сувязяў тыпу CN (акрамя ўсё тых жа пептыдаў).

4. ЛіАЗ. Валодаюць здольнасцю да Адчэпленыя груп з наступным адукацыяй двайны сувязі. Акрамя таго, могуць выконваць і зваротны працэс: далучэнне асобных груп да двайных сувязях.

5. Изомеразы. У дадзеным выпадку ферментатыўная функцыя бялкоў заключаецца ў каталізу складаных изомерных рэакцый. Да гэтай групы ставяцца наступныя энзімы:

• Рацемазы, эпимеразы.
• Цистрансизомеразы.
• Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
• Внутримолекулярные трансферазы.
• Внутримолекулярные ЛіАЗ.

6. Лигазы (інакш вядомыя як синтетазы). Служаць для расшчаплення АТФ з адначасовым адукацыяй некаторых сувязяў.

Няцяжка заўважыць, што ферментатыўная функцыя бялкоў неверагодна важная, бо яны ў той ці іншай ступені кантралююць практычна ўсе рэакцыі, штосекундна якія праходзяць у вашым арганізме.

Што застаецца ад фермента пасля ўзаемадзеяння з субстратам?

Нярэдка ферментам бывае бялок глобулярного паходжання, актыўны цэнтр якога прадстаўлены яго ж амінакіслотнымі рэшткамі. Ва ўсіх іншых выпадках у склад цэнтра ўваходзіць трывала звязаная з ім простетическая група ці ж кофермент (АТФ, да прыкладу), сувязь якога нашмат слабейшыя. Цэлы каталізатар называецца холоферментом, а яго астатак, які ўтварыўся пасля выдалення АТФ, апоферментом.

Такім чынам, па гэтай прыкмеце ферменты падпадзяляюцца на наступныя групы:

• Простыя гидролазы, ЛіАЗ і изомеразы, якія наогул не ўтрымліваюць коферментной базы.
• Вавёркі-ферменты (прыклады - некаторыя трансаміназ), якія змяшчаюць простетическую групу (липоевую кіслату, да прыкладу). Да гэтай групы ставяцца таксама многія пероксидазы.
• Энизмы, для якіх абавязковая рэгенерацыя каферменту. Да іх ставяцца киназы, а таксама вялікая частка оксидоредуктаз.
• Іншыя каталізатары, склад якіх пакуль не да канца вывучаны.

Усе рэчывы, якія ўваходзяць у склад першай групы, шырока выкарыстоўваюцца ў харчовай прамысловасці. Усе іншыя каталізатары патрабуюць вельмі спецыфічных умоў для сваёй актывізацыі, а таму працуюць толькі ў арганізме ці ў некаторых лабараторных эксперыментах. Такім чынам, ферментатыўная функцыя - гэта вельмі спецыфічная рэакцыя, якая складаецца ў стымуляванні (каталіз) некаторых тыпаў рэакцый у строга вызначаных умовах арганізма чалавека або жывёлы.

Што адбываецца ў актыўным цэнтры, ці Чаму ферменты працуюць настолькі эфектыўна?

Мы ўжо не раз казалі пра тое, што ключом да разумення ферментатыўнага каталізу з'яўляецца стварэнне імі актыўнага цэнтра. Менавіта там адбываецца спецыфічнае звязванне субстрата, які ў такіх умовах нашмат больш актыўна ўступае ў рэакцыю. Для таго каб вы разумелі ўсю складанасць якія праводзяцца там рэакцый, прывядзем просты прыклад: каб адбылося зброджвання глюкозы, неабходна адразу 12 ферментаў! Гэтак няпросты ўзаемадзеянне становіцца магчымым выключна з-за таго што бялок, які выконвае ферментатыўную функцыю, валодае высокай ступенню спецыфічнасці.

Віды спецыфічнасці ферментаў

Яна бывае абсалютнай. У гэтым выпадку праяўляецца спецыфічнасць толькі да аднаго, строга вызначанага тыпу фермента. Так, уреазу ўзаемадзейнічае толькі з мачавінай. З лактозой малака ў рэакцыю яна не ўступіць ні пры якіх умовах. Вось якую функцыю выконваюць вавёркі-ферменты ў арганізме.

Акрамя таго, нярэдка сустракаецца абсалютная групавая спецыфічнасць. Як можна зразумець з назвы, у гэтым выпадку прысутнічае «ўспрымальнасць» строга да аднаго класа арганічных рэчываў (эфіры, у тым ліку складаныя, спірты або альдэгіды). Так, пепсін, які з'яўляецца адным з асноўных ферментаў страўніка, праяўляе спецыфічнасць толькі ў дачыненні да гідролізу Пептыдная сувязі. Алкогольдегидраза ўзаемадзейнічае выключна са спіртамі, а лактикодегидраза ня расшчапляе нічога, акрамя α-оксикислот.

Бывае таксама, што ферментатыўная функцыя характэрная для нейкай пэўнай групы злучэнняў, але пры пэўных умовах энзімы могуць дзейнічаць і на даволі адрозныя ад сваёй асноўнай «мэты» рэчывы. У гэтым выпадку каталізатар «імкнецца» да вызначанага класа рэчываў, але пры пэўных умовах ён можа расшчапляць і іншыя злучэння (не абавязкова аналагічныя). Праўда, у гэтым выпадку рэакцыя будзе ісці ў шмат разоў больш павольна.

Шырока вядомая здольнасць трыпсінаў дзейнічаць на Пептыдная сувязі, але мала хто ведае пра тое, што гэты бялок, які выконвае ферментатыўную функцыю ў страўнікава-кішачным тракце, цалкам можа ўступаць ва ўзаемадзеянне з рознымі сложноэфирными злучэннямі.

Нарэшце, спецыфічнасць бывае аптычнай. Гэтыя ферменты могуць ўзаемадзейнічаць з шырокім пералікам зусім разнастайных рэчываў, але толькі пры той умове, што яны маюць строга вызначаныя аптычныя ўласцівасці. Такім чынам, ферментатыўная функцыя бялкоў у гэтым выпадку шмат у чым падобная з прынцыпам дзеянні не ферментаў, а каталізатараў неарганічнага паходжання.

Якія фактары вызначаюць эфектыўнасць каталізу?

Сёння лічыцца, што фактарамі, якія вызначаюць крайне высокую ступень эфектыўнасці ферментаў, з'яўляюцца:

• Эфект канцэнтравання.
• Эфект прасторавага арыентавання.
• Шматфункцыянальнасць актыўнага цэнтра рэакцыі.

Увогуле-то, сутнасць канцэнтрацыйнага эфекту нічым не адрозніваецца ад такога ў рэакцыі неарганічнага каталізу. У гэтым выпадку ў актыўным цэнтры ствараецца такая канцэнтрацыя субстрата, якая ў некалькі разоў перавышае аналагічнае значэнне для ўсяго іншага аб'ёму раствора. У цэнтры рэакцыі селектыўна сартуюцца малекулы рэчыва, якое павінна прарэагаваць паміж сабой. Няцяжка здагадацца, што менавіта гэты эфект вядзе да павышэння хуткасці хімічнай рэакцыі на некалькі парадкаў.

Калі працякае стандартны хімічны працэс, надзвычай важна, якой менавіта часткай ўзаемадзейнічаюць малекулы будуць сутыкацца адзін з адным. Прасцей кажучы, малекулы рэчыва ў момант сутыкнення абавязкова павінны быць строга арыентаваны сябар адносна аднаго. За кошт таго, што ў актыўным цэнтры фермента такі разварот выконваецца ў прымусовым парадку, пасля чаго ўсе ўдзельнічаюць кампаненты выстройваюцца ў пэўную лінію, рэакцыя каталізу паскараецца прыблізна на тры парадку.

Пад шматфункцыянальнасцю ў дадзеным выпадку разумеецца ўласцівасць ўсіх састаўных частак актыўнага цэнтра адначасова (або строга ўзгоднена) дзейнічаць на малекулу «апрацоўванага» рэчывы. Пры гэтым яна (малекула) не толькі адпаведным чынам фіксуецца ў прасторы (гл. Вышэй), але і ў значнай ступені змяняе свае характарыстыкі. Усё гэта ў сукупнасці прыводзіць да таго, што ферментам становіцца куды прасцей дзейнічаць на субстрат неабходным чынам.